Vorlesung Biochemie II, 20. Stunde

Stehle, Thilo ; Dodt, Gabriele , 20.06.2006

Table of Contents:

00:00:00.0 Proteintrennung: Eigenschaft, Verfahren
00:03:43.0 Chromatographie
00:05:31.0 Gelfiltration
00:06:48.0 Gelfiltration, Prinzip
00:07:55.0 Gelfiltration: Superdex-Säule, Profil (Beispiel)
00:09:41.0 Gelfiltration, Aussagekraft
00:11:36.0 Gelfiltration (Laborbeispiel)
00:12:28.0 Proteinelution: Proteinform
00:14:03.0 Ionenaustauschchromatographie
00:15:47.0 Ionenaustauschchromatographie: Elution der Proteine
00:16:59.0 Ionenaustauschchromatographie (Laborbeispiel)
00:18:54.0 Reversed-phase-Chromatographie
00:20:01.0 Affinitätschromatographie
00:22:07.0 Affinitätschromatographie: Elutionsprofil
00:22:46.0 Affinitätschromatographie: Affinitäts-tags (Fusionsproteine, Histidin tags)
00:24:27.0 Affinitätschromatographie: IMAC (Immobilized Metal-ion Affinity Chromatography)
00:27:19.0 Affinitätschromatographie, Anwendung: Pull-down Assay
00:28:52.0 FPLC System (Fast Protein Liquid Chromatography)
00:29:48.0 HPLC (High Pressure/Performance Liquid Chromatography)
00:30:55.0 Proteine, Mengenanalyse
00:32:23.0 Bradford Assay
00:34:28.0 Bradford Assay, Standardkurve
00:36:08.0 SDS-PAGE (SDS-PolyAcrylamid Gel Elektrophorese)
00:38:01.0 SDS-PAGE (SDS-PolyAcrylamid Gel Elektrophorese): Prinzip
00:40:00.0 SDS-PAGE (SDS-PolyAcrylamid Gel Elektrophorese): Gel
00:40:58.0 Proteinreinigung (Beispiele)
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