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Chemie an der Schwelle des 21. Jahrhunderts, Studium Generale, WiSe 1999/2000, 02.02.2000
Bohley, Peter; Häfelinger, Günter (2000)
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clipboard		 Bohley P., et al. "Chemie an der Schwelle des 21. Jahrhunderts, Studium Generale, WiSe 1999/2000, 02.02.2000.", timms video, Universität Tübingen (2000): https://timms.uni-tuebingen.de:443/tp/UT_20000202_001_chemiering_0001. Accessed 23 Dec 2024.
apa
clipboard		 Bohley, P. & Häfelinger, G. (2000). Chemie an der Schwelle des 21. Jahrhunderts, Studium Generale, WiSe 1999/2000, 02.02.2000. timms video: Universität Tübingen. Retrieved December 23, 2024 from the World Wide Web https://timms.uni-tuebingen.de:443/tp/UT_20000202_001_chemiering_0001
harvard
clipboard		 Bohley, P. and Häfelinger, G. (2000). Chemie an der Schwelle des 21. Jahrhunderts, Studium Generale, WiSe 1999/2000, 02.02.2000 [Online video]. 2 February. Available at: https://timms.uni-tuebingen.de:443/tp/UT_20000202_001_chemiering_0001 (Accessed: 23 December 2024).
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Information
title: Chemie an der Schwelle des 21. Jahrhunderts, Studium Generale, WiSe 1999/2000, 02.02.2000
alt. title:
creators: Bohley, Peter (author), Häfelinger, Günter (author)
subjects: Studium Generale, Chemie, Bohley, Zellen, Parsen, Aminosäuren, Dynamic Cell, Proteine, DNA, RNA, Enzyme, Proteintransport, Polypeptidketten, Biokatalysatoren, Tumorsuppressorprotein, Kaspase, Cysteinprotease, Protein-Synthese, Signalhypothese, Chaperonmolekül, Membranproteine, Glykoproteine, Chaperone, Chaperonine, Proteasome, Lysosome, Chapsetin L, Oberflächenhydrophobizität
description: Prof. Dr. Peter Bohley referiert über das Thema: Die Schicksale der Proteine von der Geburt über die Reifung bis zum Tod.
abstract: Die Schicksale der Proteine in unseren Zellen von der Geburt über die Reifung bis zum Tod. Prof. Dr. Peter Bohley Unser Leben ist ein ständiger Erneuerungsprozeß, bei dem die Moleküle innerhalb der Körperzellen immer wieder abgebaut und neu gebildet werden. Dies gilt in besonderer Weise für die tausend verschiedenen Eiweißmoleküle (Proteine), die uns durch ihre strukturellen und katalytischen Eigenschaften das Leben ermöglichen. Diese Proteine zeigen große Unterschiede in ihrer Lebensdauer: einige werden bereits wenige Minuten nach ihrer Synthese wieder abgebaut, andere überleben mehrere Stunden, Tage, Wochen oder gar Monate, wenige sogar Jahre. Besonders die jungen Proteinmoleküle sind während ihrer Neubildung stark gefährdet: sobald sie ihren Geburtskanal im Ribosom verlassen haben, können sie rasch abgebaut werden und dieses Schicksal erleiden mehr als ein Drittel aller Proteinmoleküle, die sich nicht rechtzeitig genug zu stabilen Strukturen falten konnten. Bei dieser Faltung wirken Chaperone ("molekulare Anstandsdamen"), die selbst Proteinmoleküle sind, als schützende und helfende Moleküle mit. Die weitere Reifung vieler Proteine erfolgt durch eine Vielzahl von Modifikationen, von denen einige auch dem vorzeitigen Abbau entgegenwirken können. Proteine können posttranslational verkürzt, verlängert und sogar verzweigt werden. Sie können acetyliert, glykosyliert, phosphoryliert, oxidiert, hydroxyliert, carboxyliert, amidiert, aber auch arginyliert, tyrosyliert und glutamyliert werden, insgesamt kennen wir weit über 100 derartiger posttranslationaler Proteinmodifikationen. Manche Proteine können sich zu großen stabilen Komplexen zusammenlagern. Schließlich aber ergeht es unseren Proteinmolekülen so ähnlich wie auch uns selbst: sie werden abgebaut zu ihren Grundbausteinen, den Aminosäuren. Das erfolgt ungezielt ständig in den Lysosomen, die über 60 hydrolytische Enzyme enthalten, von denen über 10 Endo- und/oder Exopeptidasen sind, also Proteine und/oder Peptide spalten können. Ein gezielter Abbau kann (meist erst nach der Verknüpfung eines für den Abbau bestimmten Proteins mit wenigstens vier Molekülen des kleinen Proteins Ubiquitin) in den Proteasomen erfolgen, die dabei freigesetzten Peptide werden im Cytosol von Exopeptidasen schließlich zu freien Aminosäuren gespalten. Die derart aus den Proteinen und Peptiden freigesetzten Aminosäuren können zur Energiegewinnung dienen, indem sie einem Endabbau zu Harnstoff, Kohlendioxid und Wasser zugeführt werden. In gesunden lebenden Zellen werden sie aber auch wieder zur Synthese von Proteinen verwendet und dies können nun andere, neu benötigte Proteinmoleküle sein. So passen unsere Zellen ihren Proteinbestand einer jeweils neuen Umgebung an und dieser unermüdliche Erneuerungsprozeß innerhalb unserer Zellen hilft uns dazu, daß auch wir lebensfähig bleiben.
publisher: ZDV Universität Tübingen
contributor: ZDV Universität Tübingen (producer)
creation date: 2000-02-02
dc type: image
localtype: video
identifier: UT_20000202_001_chemiering_0001
language: ger
rights: Url: https://timmsstatic.uni-tuebingen.de/jtimms/TimmsDisclaimer.html?638705214456927979